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Rho-GTPase
Switch-I-Region (As 32-
Switch-II-Region (As 62-78)
RhoA EVYVPTVFEN
GQEDYDRLRPLSYPDTD
RhoB EVYVPTVFEN
GQEDYDRLRPLSYPDTD
RhoC EVYVPTVFEN
GQEDYDRLRPLSYPDTD
Cdc42 SEYVPTVFDN
GQEDYDRLRPLSYPQTD
TC10 EEYVPTVFDH
GQEDYDRLRPLSYPMTD
Rac1 GEYIPTVFDN
GQEDYDRLRPLSYPQTD
RhoG
K
EYIPTVFDN
GQEEYDRLRTLSYPQTN
RhoD
E
SYSPTVFER
GQDDYDRLRPLFYPDAN
Tab. E1: Switch-I-Region und Switch-II-Region der getesteten Rho-GTPasen
fett gedruckt: abweichende Aminosäuren;
II Gewebstransglutaminase
Substratspezifität
Die Tests der Substratspezifität ergaben, dass die Gewebstransglutaminase die Rho-GTPasen
RhoB, RhoC, RhoG, RhoD und TC10 alle in unterschiedlichem Ausmaß transglutaminiert.
Damit wird bestätigt, dass die Gewebstransglutaminase eine geringe Substratspezifität besitzt.
Welche Glutaminreste in den verschiedenen Rho-GTPasen durch die
Gewebstransglutaminase modifiziert werden, kann aus diesen Ergebnissen nicht a/jointfilesconvert/377385/bgeleitet
werden, da nicht nur ein einziges Glutamin in Frage kommt.
RhoD besitzt beispielsweise von den in RhoA modifizierten Glutaminen 52, 63 und 136 nur
das Glutamin an Position 63. Es besitzt aber vier weitere Glutamine und wird von der
Gewebstransglutaminase transglutaminiert. RhoG besitzt Glutamin 63 und 136 und weitere 11
Glutamine. Ebenso hat TC10 zusätzlich zu Glutamin 52 und 63 weitere fünf Glutamine (Tab.
E2). Es ist denkbar, dass außer den Glutaminen der Rho-Isoformen, die den RhoA-
Glutaminen 52, 63 und 136 entsprechen, weitere Glutamine modifiziert werden.
Bei der breiten Substratspezifität der Gewebstransglutaminase ist es erstaunlich, dass Cdc42
und Rac1 nicht transglutaminiert werden, denn Rac1 besitzt Glutamin 63, und Cdc42 besitzt
Glutamin 63 und 136 und fünf weitere Glutamine. Die Transglutaminierung von Cdc42 muss
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